糖原合成酶激酶3β成为糖尿病药物治疗的靶点.

对血糖具有重要调节效应的酶—糖原合成酶激酶3β（GSK3β）的结构和作用机制的研究，可能为糖尿病新的药物提出了开发思路。

胰岛素通过PKB/AKT途径灭活GSK3β而导致糖原合成酶活化，从而使血糖下降。

美国麻萨诸塞州剑桥的Ernst ter Haar博士和同事们研究了GSK3β的结构以解释其作用机理并寻找了潜在的药物作用位点。他们发现该酶的激活需要两个亚基联合作用于功能性催化位点，该位点的激活依赖于96位的精氨酸残基磷酸化。

GSK3β催化活性也由另外两个亚基磷酸化调控：其中位点Tyr 216磷酸化可以促进催化活性，而另一个位点Ser 9的磷酸化将抑制GSK3β的活性。该研究报告还指出：GSK3β的催化活性也依赖于其底物残基的磷酸化以排列成能发挥最佳催化活性的形式。

既然GSK3β结构对其功能具有重要意义，那么理解其底物如何结合于GSK3β活性位点不仅有助于了解血糖调节机制，而且可以为糖尿病开发新的治疗药物。

研究者们总结：对GSK3β活性的调节对糖尿病治疗可能会非常重要。